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生命機能科学研究センター先端NMR開発・応用研究チーム

チームリーダー石井佳誉（Ph.D.）

English Page

研究概要

当チームは理研横浜事業所において世界最高水準のNMR研究拠点を整備・発展してきました。この拠点をベースに世界を先導するNMRの方法論の開発や先端応用研究をおこないます。従来の手法では解析が困難なアミロイドタンパク質やRNA、ナノ生体材料等の生体分子の構造と分子レベルでの機能の解明を目指し、技術開発に取り組みます。更に、JSTのプロジェクト等で開発中の超高磁場NMR磁石に対応した新規NMR法の開発をおこない、従来の限界を超越したNMR技術基盤を確⽴するとともに、新研究領域や複合測定法を積極的に開拓します。

研究主分野

総合理工

研究関連分野

工学
化学
数物系科学
総合生物
生物学
構造生物化学
高分子・繊維材料
応用有機化学

キーワード

高磁場NMR
物理化学
構造生物学

主要論文

「*」は、理研外のみでの成果です。

1. Ohyama, T., Takahashi, H., Sharma, H., Yamazaki, T., Gustincich, S., Ishii, Y., Carninci, P.:
"An NMR-based approach reveals the core structure of the functional domain of SINEUP lncRNAs"
Nucleic Acids Res. 48, 9346-9360 (2020)
2. Koga, R., Yamamoto, M., Kosugi, T., Kobayashi, N., Sugiki, T., Fujiwara, T., Koga, N.:
"Robust folding of a de novo designed ideal protein even with most of the core mutated to valine"
Proc. Nat. Acad. Sci. USA 117, 31149-31156 (2020)
3. Matsunaga, T., Matsuda, I., Yamazaki T., Ishii, Y.:
"Decoherence optimized tilted-angle cross polarization: A novel concept for sensitivity-enhanced solid-state NMR using ultra-fast magic angle spinning"
J. Magn. Reson. 322, 106857 (2021)
4. Xiao, Y., Matsuda, I., Inoue, M., Sasahara, T., Hoshi, M. and Ishii, Y.:
"NMR-based site-resolved profiling of β-amyloid misfolding reveals structural transitions from pathologically relevant spherical oligomer to fibril."
J. Biol. Chem. 295, 458-467 (2020).
5. Oouchi, M., Ukawa, J., Ishii, Y. & Maeda, H.:
"Structural Analysis of the Terminal Groups in Commercial Hevea Natural Rubber by 2D-NMR with DOSY Filters and Multiple-WET Methods Using Ultrahigh-Field NMR."
Biomacromolecules 20, 1394-1400, (2019).
6. Shi, X., Prasanna, C., Nagashima, T., Yamazaki, T., Pervushin, K., Nordenskiold, L.:
"Structure and Dynamics in the Nucleosome Revealed by Solid-State NMR."
Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 57, 9734-9738.(2018)
7. *Yoo, B., Xiao, Y., McElheny, D., and Ishii, Y.:
"E22G pathogenic mutation of β-amyloid (Aβ) enhances misfolding of Aβ40 by unexpected prion-like cross talk between Aβ42 and Aβ40."
J. Am. Chem. Soc. 140, 2781–2784 (2018)
8. *Y. Xiao, B. Ma, D. McElheny, S. Parathasarathy, M. Hoshi, R. Nussinov, and Y. Ishii.:
"Aβ(1–42) fibril structure illuminates self-recognition and replication of amyloid in Alzheimer’s disease."
Nat. Struct. Mol. Biol. 22, 499-505, (2015)
9. *Parthasarathy, S., Inoue, M., Xiao, Y., Matsumura, Y., Nabeshima, Y., Hoshi, M. and Ishii, Y.:
"Structural Insight into an Alzheimer's Brain-Derived Spherical Assembly of Amyloid beta by Solid-State NMR"
J. Am. Chem. Soc. 137, 6480-6483, (2015).
10. *Wickramasinghe, N.P., Parthasarathy, S., Jones, C.R., Bhardwaj, C., Long, F., Kotecha, M., Mehboob, S., Fung, L.W.M., Past, J., Samoson, A. & Ishii, Y.:
"Nanomole-scale protein solid-state NMR by breaking intrinsic H-1 T-1 boundaries."
Nature Methods 6, 215-218 (2009)