大阪大学産業科学研究所岡島俊英准教授、大阪医科大学 村川武志助教、公益財団法人高輝度光科学研究センター(JASRI) 馬場清喜主幹研究員、理化学研究所 河野能顕専任技師らの研究グループは、銅アミン酸化酵素の触媒反応の際に起こる構造変化を、大型放射光施設SPring-8での実験により精密に解析することに成功しました。今回の研究成果は、Humid air and glue-coating method (HAG法）を利用し、厳密に温度制御された非凍結結晶のX線結晶構造解析を行うことにより達成され、従来の凍結結晶を用いる方法では見ることができない“生きた状態”の構造変化を観察することに成功しています。

特筆すべき成果として、結晶の温度を変化させることにより、構造変化にともなう熱の出入り（エンタルピー変化）やミクロの乱雑さの変化（エントロピー変化）といった熱力学的測定を世界で初めてタンパク質結晶のまま行うことができました。さらに、このような熱力学的解析から、結晶内でのタンパク質の動きは、希薄な水溶液中よりも、多くのタンパク質が高濃度で存在する細胞内の状態に近いことがわかり、結晶構造解析の意義を再確認することになりました。

本研究成果は、米国科学誌「Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America」（オンライン）に、12月19日（水）（日本時間）に掲載されました。

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