Gタンパク質が結合したプロスタグランジン受容体の構造解析に成功、EP4の活性化メカニズム初解明

学校法人関西医科大学（大阪府枚方市 理事長・山下敏夫、学長・友田幸一、以下「関西医大」）医化学講座清水（小林）拓也教授と国立大学法人京都大学（京都市左京区 総長・湊長博）医学研究科・医学部（研究科長/学部長・岩井一宏）分子生態統御学講座分子細胞情報学分野岩田想教授、同分野野島慎五大学院博士課程学生、同大学ウイルス・再生医科学研究所（研究所長・小柳義夫）ウイルス感染研究部門微細構造ウイルス学分野野田岳志教授、同分野藤田陽子大学院博士課程学生、国立研究開発法人理化学研究所（埼玉県和光市 理事長・松本紘）放射光科学研究センター利用システム開発研究部門山本雅貴部門長、同部門重松秀樹研究員らの研究チームは、プロスタグランジン（以下「PGE₂」）が結合したプロスタグランジン受容体（以下「EP4」）と、Gタンパク質の複合体を精製・解析し、世界で初めてその構造と活性化メカニズムを解明しました。また、EP4は同じGsタンパク質共役受容体グループの中の他の受容体では見られなかった特徴的な結合状態を有しており、プロスタグランジン受容体に特有の結合方法であることが予想されます。EP4作動薬は潰瘍性大腸炎や急性心不全などの治療薬として期待されており、今回EP4の活性化メカニズムが解明されたことから、これらの病気を治す新たな治療法開発の可能性が広がりました。

詳細は関西医科大学の報道発表資料をご覧ください。

報道担当

理化学研究所 広報室 報道担当
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